Реклама
Книги по философии
Игорь Кондрашин
Диалектика Материи
(страница 20)
При всем многообразии природных органических веществ они обычно состоят из большого числа однотипных элементов - фщ. единиц предыдущих подуровней; в их состав кроме углерода почти всегда входит водород, часто кислород и азот, иногда сера и фосфор. Эти элементы называются органогенами, то есть порождающие органические молекулы. Среди органических соединений широкое распространение получило явление изомерии, то есть структурное разнообразие системного построения фн. ячеек. В результате при одном и том же количественном наборе фщ. единиц системы обладают совершенно различными фн. свойствами. Поэтому явление изомерии, в частности, обусловливает огромное многообразие органических веществ, вместе с тем еще более повышая коэффициент полифункциональности фщ. единиц, что отвечает требованию ускоренного движения Материи в качестве, характерного для данного оргуровня. Одной из важных особенностей органических соединений, которая накладывает отпечаток на все их химические свойства, является характер связей между атомами в их молекулах. В подавляющем большинстве эти связи имеют ярко выраженный ковалентный характер. Поэтому органические вещества в большинстве неэлектролиты, не диссоциируют в растворах на ионы и сравнительно медленно взаимодействуют друг с другом. Время, необходимое для завершения реакций между органическими веществами, обычно измеряется часами, а иногда и днями. Вот почему в органической химии участие различных катализаторов имеет особенно большое значение.
Многие из известных органических соединений выполняют функции носителей, участников или продуктов процессов, протекающих в живых организмах, или же - такие, как ферменты, гормоны, витамины и др. - являются биологическими катализаторами, инициаторами и регуляторами этих процессов. Согласно теории химического строения органического вещества, функциональные свойства соединений зависят от:
1) набора фщ. единиц, определяющего качественный и количественный их состав;
2) структурного расположения в пространстве фн. ячеек системы, влияющего на химические свойства вещества;
3) совокупности алгоритмов фн. ячеек данной системы, которые определяют порядок
а) последовательного заполнения фн. ячеек соответствующими фщ. единицами,
б) их функционирования и
в) последующего распада подсистем.
Многообразие органических соединений обусловливается прежде всего фн. свойствами атомов углерода соединяться прочными ковалентными связями друг с другом, образуя углеродные цепи практически неограниченной длины.
В процессе Развития Материи по оргуровню З постепенно формировались органические соединения, представлявшие собой все более динамически устойчивые фн. системы, которые, в свою очередь, затем становились фщ. единицами в системах более высшего порядка. К таким динамически устойчивым органическим соединениям можно отнести, в частности, аминокислоты. Общая формула их построения такова:
где R - фн. ячейка углеводородного радикала, которую могут занимать и другие различные фщ. единицы.
Из сотен и тысяч молекул аминокислот (как фщ. единиц) синтезируются более сложные молекулы белковых веществ, или белков (фн. систем), которые по истечении периода их функционирования под влиянием минеральных кислот, щелочей или ферментов распадаются на составляющие их фщ. единицы - аминокислоты с тем, чтобы дать им затем возможность вновь войти в состав образующихся новых соединений, то есть заполнить соответствующие им новые фн. ячейки. И процесс этот повторяется постоянно бесконечное число раз.
О важном значении белков также хорошо известно. Они играют первостепенную роль во всех жизненных процессах, являются носителями Жизни. Белки в качестве фщ. единиц сами входят в состав более сложных систем и подсистем организмов, содержатся во всех клетках, тканях, в крови, в костях и т.д. Ферменты (энзимы), многие гормоны представляют собой сложные белки.
Все многообразие белков образовано различными сочетаниями 20 аминокислот; при этом для каждого белка строго специфичной являются структурное построение системы фн. ячеек, заполняемых соответствующими аминокислотами и другими фщ. единицами, а также совокупность его алгоритмов, то есть временная последовательность развертывания системы белка (заполнение ее фн. ячеек фщ. единицами), функционирования и распада ее подсистем. В структуре белковых систем различают подсистемные блок-образования пептидов, в состав которых входит две или более аминокислот, соединенных пептидными связями ( -- CO -- NH -- ). Эти образования представляют собой одну из промежуточных ступеней организационного развития Материи.
Дальнейшее совершенствование структур белковых систем происходило путем объединения полимеров аминокислот в пептидные цепи и циклические образования в сочетаниях, имеющих различные количественные соотношения и последовательность фн. ячеек. Образовавшееся в результате этого процесса неисчерпаемое разнообразие химических структур макрополимеров аминокислот, каждая из которых являлась сложнейшим системным сочетанием входящих в нее фщ. единиц всех организационных подуровней, представляло собой в то же время новую группу фщ. единиц более высокого порядка, готовую заполнить предназначавшиеся для нее соответствующие фн. ячейки новых гиперсистем. При этом каждая фщ. единица - белок обладала своими, строго индивидуальными особенностями построения, неизменным количеством фн. ячеек ее структуры, строго определенным их сочетанием и алгоритмами построения, функционирования и распада, что придавало каждой фщ. единице присущие только ей фн. свойства, соответствующие определенной точке на координатной прямой движения Материи в качестве.
Одновременно продолжал увеличиваться коэффициент полифункционирования
отдельных фщ. единиц. Принцип действия механизма полифункционирования сводится
к следующему. Если взять какую-либо фщ. единицу с определенными фн. свойствами
и помещать ее последовательно то в одну, то в другую фн. ячейку, и она при этом
сможет нормально выполнять необходимые для данных фн. ячеек алгоритмы, то это
и будет означать, что ей присуще свойство полифункционирования. Чем большее
количество фн. ячеек различных структур может попеременно занимать данная фщ.
единица в некоторый промежуток времени, тем выше ее коэффициент полифункционирования.
Как правило, каждая единица единовременно может занять только одну фн. ячейку
какой-либо структуры. В качестве примера можно назвать любой химический элемент
типа водорода, кислорода, хлора, которые могут входить в состав многих химических
соединений, но в данный конкретный момент пребывают только в одном из них. Другой
разновидностью полифункционирования является изъятие из какой-либо фн. ячейки
системы фщ. единицы x и помещение туда фщ. единицы y
или z, вследствие чего фн. свойства данного системного образования
соответственно изменятся. При обратном перемещении фщ. единиц система вновь
обретает свои первоначальные фн. свойства; и поэтому, чем большую замену фщ.
единиц в своих ячейках допускает в некоторый отрезок времени
данная система, тем выше коэффициент ее полифункционирования. В этом случае
примерами могут служить все обратимые химические реакции замещения типа
H2O + Cl2 = 2HCl + O2 и т.п.,
ячейки углеводородного радикала R в структуре аминокислот и т.д.
Аминокислоты, входя в состав белковой молекулы, сохраняют свободными и реакционноспособными свои специфические полифункциональные ячейки, химические функции которых состоят в способности присоединять различные системные группировки. Это обусловливает взаимодействие белков с самыми различными веществами, создает исключительные химические возможности, которыми не обладают никакие другие вещества данного подуровня. В силу этого белки, входящие, например, в состав живой протоплазмы, сочетаются в комплексы с другими соединениями - от воды и минеральных веществ до всевозможных органических соединений, в том числе и с другими белками. Эти комплексы, в зависимости от образующего их фактора, могут быть довольно устойчивыми и образовываться в количествах, необходимых для построения гиперсистем. Примерами таких комплексов служат разнообразные сложные белки - нуклеопротеиды, хромопротеиды, липопротеиды, металлопротеиды и т.п. Они участвуют в построении гиперсистемных структур и, вместе с тем, играют большую роль в их функционировании благодаря своим каталитическим свойствам. Наряду с устойчивыми соединениями белки способны образовывать и крайне эфемерные комплексы, период функционирования которых сравнительно небольшой. Подчиняясь соответствующим алгоритмам, эти соединения быстро возникают и, отфункционировав, также быстро разлагаются. Таким образом, через механизм полифункциониравания самые разнообразные элементы из аккумулятивных подсистем вовлекаются в обмен веществ живой организации Материи для временного использования их фн. свойств в том или ином системном образовании.
При заполнении фн. ячеек многомолекулярных соединений отдельными индивидуальными
белками - фщ. единицами образуются новые системные единицы, физические и химические
свойства которых существенно отличаются от свойств входящих в их состав отдельных
белков. Ассоциируясь между собой, белки образуют целые молекулярные рои, представляющие
собой различные структурные образования живого вещества. Весьма существенным
является и то, что фн. свойства белков, их способность реагировать с разнообразными
веществами и ассоциироваться в многомолекулярные комплексы определяется не только
составом и расположением аминокислотных остатков, но и пространственной конфигурацией
белковой молекулы, то есть относительным расположением в пространстве отдельных
частей ее структуры. Химическое взаимодействие боковых радикалов и полярных
групп аминокислотных остатков, действуя внутримолекулярно, приводит к закономерному
скручиванию пептидных цепей белковой молекулы и объединению их в клубки, в так
называемые белковые глобулы, обладающие упорядоченной пространственной конфигурацией.
Во внутреннем строении белковых глобул отдельные участки пептидных цепей и замкнутых
колец оказываются определенным образом расположенными по отношению друг к другу
и взаимно закрепленными путем сшивания этих участков водородными или другими
прочными связями. Такого рода строение обусловливает определенные размеры и
форму белковых глобул. Она может приближаться к шаровидной или быть сильно вытянутой.
Те или иные изменения окружающей глобулу внешней среды сильно влияют на ее форму,
сильно сжимая или, наоборот, растягивая ее. В зависимости от того, какие активные
группировки фщ. единиц аминокислотных остатков при данной конфигурации глобулярного
клубка оказываются расположенными на поверхности и, следовательно, доступными
химическому взаимодействию и какие будут скрыты в глубине, защищены, "экранированы"
соседними группировками, зависят изменяющиеся фн. свойства белка, даже при сохранении
постоянным его аминокислотного состава. Поэтому даже очень небольшие изменения
пространственной архитектоники глобулы оказывают решающее влияние на химическую
реактивность белка и на те тонко нюансированные его свойства, которые определяют
собой биологическую специфичность каждого индивидуального белкового соединения.
Этот созданный в процессе Развития Материи еще один, более сложный и тонкий
механизм полифункционирования способствовал диктуемому законами Развития ускоренному
движению Материи по категории качества (
).
Его роль для организации живого вещества особенно возросла после того, как определилась
основная функця этого механизма - путем изменения конфигурации белковых глобул
осуществлять регулирование их ферментативной активности.
